2008年10月09日

β型キチン・キトサンの特徴2

イカ軟甲キチンの酵素受容性

キチン・キトサンを経口摂取した場合、そのまま体内の血液に取り入れられることはなく、体内消化器系に存在するリゾチームや、野菜などから摂取したキチナーゼ・キトナーゼなどのキチン質分解酵素によって、アセチルグルコサミンやグルコサミンに分解され、腸管から血液中に取り入れられます。

したがってリゾチームやキトナーゼ等のキチン分解酵素との基質受容作用の数値比較は、その有効性において重大な意義を持つと考えられます。

イカ軟甲キチンのキチナーゼに対する基質受容性は、コロイダルキチン(カニ)の1.4〜2.8倍の高い数値を示しています。

つまり、酵素受容性はカニよりイカが高く、活性が優れていると考えられます。

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2008年08月25日

β型キチン・キトサンの特徴1

β型キチン・キトサン(イカキトサン)の血液タンパク質の吸着量

1990年に開催されました「第4回キチン・キトサン・シンポジウム」で、イカ軟骨由来β型キチンの血液タンパク質の吸着量を示したデータを、日本水産・中研の群山剛氏、佐竹幹雄氏、藤田孝夫氏及び北大理学部の戸倉清一氏らが発表しました。
アルブミン、フィブリノゲン、γ-グロブリンのいずれもよく吸着しましたが、フィブリノゲンに最も高い吸着量を示しました。

キチン・キトサンは、天然物質としては、まれに存在する陽イオン性物質で、生体内に摂取されたときには周囲の様々な陰イオン性物質とイオン結合します。タンパク質などとの結合もその一面と考えられます。

生体表面の外皮の損傷(内蔵表面の潰瘍などの損傷も含みます)に対して早期治癒促進を図る場合、その部分の細胞回復力を促進する必要があり、この際、血液タンパク質との親和性が関与すると考えられます。

人工皮膚や吸収性縫合糸としてキチンが利用されているのは、次のようなキチンの特性が生体に適合しているからと思われます。

1)生体細胞との親和性が高く、拒絶反応がありません。
2)損傷を受けた部分の肉芽形成を促進するため、傷の回復を促進します。
3)血清成分をよく透過します。
4)体内リゾチーム等のキチン分解酵素等により、最終的には分解されます。
5)発ガン因子などの変異性がありません。

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2008年08月21日

α型とβ型の違い

これまでに、カニやエビ由来のα型キチン・キトサンと、イカ由来のβ型キチン・キトサンには、いくつかの違いがあることが報告されています。

1)カニ・エビ由来のα型キチン分子は斜方晶系で、イカ由来のβ型キチン分子は単斜晶系です。
これは、分子構造の違いで、α型キチンはN−グルコサミン残基がそれぞれ180°倒錯した体型で結合しているのに対し、β型キチンは同一方向に一直線になっています。

2)カニ・エビ由来のα型キチンは、N−グルコサミン2残基に分子内水素結合をもつため、安定化されて水に浸しても膨潤しません。
一方、イカ由来のβ型キチンにはこの水素結合がなく、分子としては不安定で、水に浸すと水素結合のないシートの間に水分子が入り膨潤を起こしやすくなっています。

3)1と2の理由から、カニ・エビ由来のα型キチンは、通常の溶媒で溶解できないのに対し、イカ由来のβ型キチンは蟻酸で溶解できます。
これは、キチンのまま利用する場合、好都合で有意義でもあります。

4)β型キチンは塩酸などの強酸で熱処理するとα型キチンに変わりますが、その逆は起こりません。

5)α型キチンはいかなる酸にも溶解しませんが、β型キチンは蟻酸に溶解して、中和再沈殿させるとα型キチンに変わり、その後は蟻酸に溶解しません。α型キチンからβ型キチンへの逆移行は起きません。

以上のことから、キチンの最も安定な分子構造はカニ・エビ由来のα型キチンであると言えますが、反面では他の物質との反応性が低いと言えます。一方、イカ由来のβ型キチンは、反応性に富み、活性度が高いと言えるでしょう。

なお、キチンから誘導されるキトサンも、α型とβ型では同じような違いがあります。

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